PROFESSOR

PAULO CESAR

PORTAL DE ESTUDOS EM QUÍMICA
 

DICAS PARA O SUCESSO NO VESTIBULAR: AULA ASSISTIDA É AULA ESTUDADA - MANTER O EQUILÍBRIO EMOCIONAL E O CONDICIONAMENTO FÍSICO - FIXAR O APRENDIZADO TEÓRICO ATRAVÉS DA RESOLUÇÃO DE EXERCÍCIOS.

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Somos seres protéicos: a vida está intimamente ligada às proteínas. Estas moléculas especiais realizam as mais variadas funções no nosso organismo, desde o transporte de nutrientes e metabólitos à catálise de reações biológicas. Apesar da complexidade de suas funções, as proteínas são relativamente simples: repetições de 20 unidades básicas, os amino ácidos. Nesta edição o Portal de Estudos em Química aproxima você ao fantástico mundo das Proteínas.

 

As proteínas são macromoléculas complexas, compostas de amino ácidos, e necessárias para os processos químicos que ocorrem nos organismos vivos. São os constituintes básicos da vida: tanto que seu nome deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro lugar". Nos animais, as proteínas correspondem a cerca de 80% do peso dos músculos desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as proteínas estão presentes.
 

Cozinhando proteínas
A Reação de Maillard
A pizza fica dourada por causa da Reação de MaillardComo saber quando uma pizza está pronta, o bolo está no ponto ou o frango está assado? Basta, talvez, olhar: aquele aspecto corado, dourado, é um forte indício de que a comida está cozida. Sabe de onde vem esta cor?! É da reação de Maillard.
São várias as reações químicas que deixam o alimento marrom, ou escurecido. Pirólise, por exemplo, é um dos mais comuns: quando deixamos o pão por muito tempo na torradeira, ele volta preto, queimado; ocorre uma desitratação termicamente induzida do amido, resultando carbono (carvão) e água. O açúcar, a 200oC, carameliza, através de uma desitratação, uma condensação e uma polimerização. Entretanto, nem a pirólise ou caramelização inclui o que acontece com o constituinte alimentar mais importante, as proteínas.
Em altas temperaturas, os amino ácidos das proteínas interagem com açúcares redutores, produzindo as cores, aromas e sabores característicos do alimento cozido. Esta reação entre proteínas e carbohidratos foi primeiramente descrita em 1912, por Louis-Camille Maillard - daí o nome da reação.
Durante o cozimento, a reação de Maillard (que envolve uma série de etapas) inicia com uma condensação entre amino ácidos e açúcares. Estes compostos, incolores, se rearranjam e desidratam para formar intermediários amarelados que, finalmente, são convertidos para polímeros vermelhos e marrons. Um dos efeitos positivos da reação de Maillard é o aspecto visual de bolos, pizzas e lasanhas quando cozidas; um negativo é o escurecimento do leite, quando aquecido por muito tempo (tal como no doce de leite).
A cor deriva das melanoidinas formadas pela reação de Maillard.
A reação de Maillard também é responsável pelo envelhecimento de nosso organismo. Muitos químicos vêm pesquisando drogas que interrompam as reações de Maillard numa tentativa de minimizar os efeitos do envelhecimento em nosso corpo.

Saiba mais:
>Usando a lactose para dourar
>Douramento enzimático
>Reação de Maillard
>Envelhecimento e a Reação de Maillard

A importância das proteínas, entretanto, está relacionada com suas funções no organismo, e não com sua quantidade. Todas as enzimas conhecidas, por exemplo, são proteínas; muitas vezes, as enzimas existem em porções muito pequenas. Mesmo assim, estas substâncias catalisam todas as reações metabólicas e capacitam aos organismos a construção de outras moléculas - proteínas, ácidos nucléicos, carbohidratos e lipídios - que são necessárias para a vida.

As proteínas também são chamadas de polipeptídeos, porque os amino ácidos que as compõe são unidos por ligações peptídicas (uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH2) de um amino ácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro amino ácido, através da formação de uma amida. a ligação peptídica é ressonanteA ligação C-N, em um peptídeo, é especial: é 10% mais "curta" do que uma ligação C-N normal, e o ângulo de ligação também é diferente do esperado para um carbono sp2. Isto porque a ligação peptídica, na verdade, apresenta uma estrutura de ressonância, tendo um forte caráter de dupla ligação - explicando, também, a rigidez desta ligação e sua planaridade. Através destas ligações, os amino ácidos formam cadeias longas; a maioria das proteínas tem mais de 200 amino ácidos. Todos os amino ácidos tem, em comum, um carbono (chamado de carbono alfa) ligado a um grupo amino e a um grupo carboxila. Este carbono alfa é um centro estereogênico e, com excessão da glicina (porque não é assimétrica), todos os amino ácidos, em todos os organismos vivos terrestres, só aparecem sob a forma L (veja artigo "Drogas Quirais").


 

Fórmulas estruturais de amino ácidos

alanina

serina

asparagina

ácido aspártico

cisteína

glicina

histidina

homocisteína

valina

metionina


norvalina


glutamina

ácido amino butírico

arginina

fenilalanina

ácido glutâmico

leucina

lisina

serina

tirosina

triptofano


Embora sejam quase inúmeras, todas as proteínas são formadas exclusivamente por apenas 20 amino ácidos, que se repetem numa sequência característica para cada proteína. Esta sequência, conhecida como estrutura primária, é que, de fato, determina a forma e a função da proteína. A estrutura primária é somente a sequência dos amino ácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula. As interações intermoleculares (veja artigo: "Forças Intermoleculares") entre os amino ácidos das proteínas fazem com que a cadeia protéica assuma uma estrutura secundária e, algumas vezes, uma estrutura terciária.

alfa héliceestrutura alfa héliceA estrutura secundária é uma função dos ângulos formados pelas ligações peptídicas que ligam os amino ácidos. Segundo a IUPAC, "The secondary structure of a segment of polypeptide chain is the local spatial arrangement of its main-chain atoms without regard to the conformation of its side chains or to its relationship with other segments". A conformação espacial é mantida graças as interações intermoleculares (ligação hidrogênio) entre os hidrogênios dos grupos amino e os átomos de oxigênio dos outros amino ácidos.

Em geral, estas ligações forçam a proteína a assumir uma forma helicoidal, como uma corda enrolada em torno de um tubo imaginário.Beta Esta forma, a mais comum, é chamado de alfa hélice. Outras duas formas na estrutura secundária são as beta-sheets e turns. Nas beta-sheets, um segmento da cadeia interage com outro, paralelamente.
beta sheets - ligação H


"Turns" são o terceiro tipo das estruturas secundárias clássicas, e são responsáveis pela reversão da direção da cadeia turnspolipeptídica. Eles são localizados na superfície polar da proteína, e contém resíduos com carga. Os sítios de reconhecimento dos anticorpos, da fosforilação, glicosilação e da hidroxilação são encontrados, frequentemente, nos ou próximos dos turns.

 

Estrutura terciária de uma proteínaA estrutura terciária relaciona-se com os loopings e dobraduras da cadeia protéica sobre ela mesma. É a conformação espacial da proteína, como um todo, e não de determinados segmentos particulares da cadeia protéica. A forma das proteínas está relacionada com sua estrutura terciária. Existem, por exemplo, proteínas globulares (que tem forma esférica). O que determina a estrutura terciária são as cadeias laterais dos amino ácidos; algumas cadeias são tão longas e hidrofóbicas que perturbam a estrutura secundária helicoidal, provocando a dobra ou looping da proteína. Muitas vezes, as partes hidrofóbicas da proteína agrupam-se no interior da proteína dobrada, longe da água e dos íons do ambiente onde a proteína se encontra, deixando as partes hidrofílicas expostas na superfície da estrutura da proteína. Regiões como "sítio ativos", "sítios regulatórios" e módulos são propriedades da estrutura terciária.


Existe, finalmente, a estrutura quaternária: certas proteínas, tal como a hemoglobina, são compostas por mais de uma unidade polipeptídica (cadeia protéica). A conformação espacial destas cadeias, juntas, é que determina a estrutura quaternária. Esta estrutura é mantida pelas mesmas forças que determinam as estruturas secundárias e terciárias. A figura ao lado mostra uma imumoglobulina que é, na verdade, um tetrâmero, isto é, constituída por 4 cadeias protéicas (polipeptídeos).
 

proteína conjugada com um nucleotídeoAs proteínas podem ser simples (constituidas somente por amino ácidos) ou conjugadas (que contém grupos prostéticos, isto é, grupos não amino ácidos, tais como carbohidratos, íons, pigmentos, etc., como na figura ao lado). A hemoglobina é um exemplo de proteína conjugada: contém 4 grupos prostéticos, cada um consistindo de um íon de ferro e a porfirina. São justamente estes grupos que habilitam a hemoglobina a carregar o oxigênio através da corrente sanguínea. As liproproteínas, tal como LDL e HDL, são também exemplos de proteínas conjugadas - neste caso, com lipídeos.

 

Uma outra forma de classificar as proteínas é baseado na sua função. Sobre este prisma, elas podem ser divididas em dois grupos: proteínas estruturais e proteínas biologicamente ativas. Algumas proteínas, entretanto, podem pertencer aos dois grupos. A maioria das proteínas estruturais são fibrosas - compostas por cadeias alongadas. Dois bons exemplos, nos animais, são o colágeno (ossos, tendões, pele e ligamentos) e a queratina (unhas, cabelos, penas e bicos).

A grande maioria das proteínas biologicamente ativas são globulares, e sua atividade funcional é intrínsica a sua organização espacial. Exemplos são as enzimas, hormônios protéicos (que atuam como mensageiros químicos), proteínas de transporte (como as lipo-proteínas, que podem carregar o colesterol) e imunoglobulinas (ou anticorpos), que protegem o corpo de microorganimos invasores. Muitas proteínas biologicamente ativas ficam na região da membrana celular, e atuam de diversas maneiras. A figura ao lado mostra uma porina, uma proteína trans-membrana, que atua como um canal iônico em bactérias. Existe um "buraco" na estrutura protéica, de cerca de 11 angstrons de diâmetro, onde os íons passam, seletivamente.


As enzimas são uma classe muito importante de proteínas biologicamente ativas. Elas são responsáveis pela catálise de diversas reações em nosso organismo. Reações que, sem o auxílio das enzimas, jamais aconteceriam ou, ainda, gerariam indesejados produtos colaterais. Em uma proteína enzimática, existe um certo domínio chamado de "sítio ativo", que liga-se ao substrato - a molécula reagente - e diminui a energia do estado de transição que leva ao produto desejado. A ligação entre o sítio ativo e o substrato é extremamente específica: a molécula precisa ter certas características eletrônicas e espaciais que permitam o seu "encaixe" com a proteína. Por isso esta relação tem sido chamada de lock'n'key, ou seja, chave-fechadura.
No exemplo da figura ao lado, uma determinada região da proteína - o módulo SH2 - liga-se à tirosina fosfatada, que se adapta ao sítio ativo da enzima tal como uma chave faz a sua fechadura.
 


A atividade de uma enzima pode ser bloqueada pela ação de outra molécula, um inibidor. Quando um inibidor interage com uma determinada região da enzima, chamado de sítio regulatório, provoca uma alteração na sua conformação e uma desativação do sítio catalítico. A atividade enzimática, portanto, pode ser controlada, pelo organismo, através da liberação ou captação de inibidores.

O DNA é quem monta as proteínas

A sequência dos amino ácidos em todas as proteínas - fator que é responsável por sua estrutura e função - é determinado geneticamente a partir da sequência dos nucleotídeos no DNA celular. Quando uma proteína em particular é necessária, o código do DNA para esta proteína é transcrito em uma sequência complementar de nucleotídeos ao longo de um segmento de RNA - chamado de RNA mensageiro. Este segmento de RNA serve como uma forma para a síntese da proteína subsequente: cada grupo de 3 nuclueotídeos especifica um determinado amino ácido; estes amino ácidos são ligados na sequência codificada pelo RNA. No final do processo, obtém-se a proteína completa, cuja sequência de amino ácidos foi ditada pelo RNA mensageiro. Desta maneira, o organismo é capaz de sintetizar as várias proteínas com as funções mais diversas de que precisa.
 

 

Como é feita a comunicação intercelular? Como agem os mensageiros químicos?

O Portal de Estudos em Química apresenta uma introdução sobre a Comunicação Intercelular.

A transmissão do sinal intracelular usualmente inicia quando uma determinada molécula (como, por exemplo, um hormônio), responsável por carregar a informação da célula transmissora para outra liga-se temporariamente com um receptor específico na célula receptora do sinal.

Esta ligação é bastante específica: receptor e transmissor podem ser comparados a uma fechadura e sua chave. Somente uma molécula com uma determinada estrutura e distribuição eletrônica característica é que pode se ligar ao receptor.
O receptor típico é uma proteína; na verdade, uma determinada região da proteína. Estas proteínas ficam adsorvidas na membrana celular e, usualmente, possuem 3 regiões: uma externa, que é o receptor; outra na interface com o citoplasma e uma espécie de "cauda", que se extende pelo interior da célula. Quando uma molécula liga-se ao receptor, ocorre uma mudança na conformação da proteína que pode provocar uma alteração na membrana citoplasmática ou, ainda, facilitar a interação da cauda da proteína com uma ou mais moléculas no citoplasma. Isto inicia um mecanismo em cascata, para a posterior retransmissão do sinal intracelular.

 

A proteína trans-membrana é ativada pela presença de uma molécula que se liga ao receptor, tal como ocorre com as tirosina-kinases.

Estas proteínas, quando ativadas, atuam como enzimas capazes de adicionar grupos fosfato a determinados grupos amino-ácidos em uma cadeia protéica. Tony R. Hunter do Salk Institute for Biological Studies na Califórnia demonstrou que, na verdade, esta adição ocorre somente no amino ácido tirosina.

Ao se ligar no sítio receptor, o hormônio provoca uma alteração conformacional da proteína trans-membrana, que inicia o processo de fosfatização da tirosina.

 

A proteína trans-membrana cataliza a fosfatização da tirosina de certas proteínas.
Estas proteínas fosforiladas funcionam como adaptadores para a próxima etapa: a ligação dos módulos SH2 de outras proteínas.

 

Após esta etapa, estas proteínas com grupos tirosina fosforilados, são capazes de interagir com determinadas regiões de outras proteínas, conhecido como Módulos SH2.
Um módulo é uma sequência de cerca de 100 amino ácidos em uma cadeia protéica, com uma determinada conformação espacial.

O módulo SH2 é uma espécie de "chave de ignição" da proteína: encontra-se, em geral, próximo ao seu sítio enzimático, bloqueando a ação da proteína. Quando liga-se com as proteínas que contém os grupos tirosina fosforilados, o módulo SH2 libera o sítio enzimático e a proteína torna-se, então, uma enzima ativa, capaz de catalizar determinadas reações no citoplasma.

Neste exemplo, a transmissão do sinal envolveu 3 proteínas: a receptora, uma adaptadora (aquela que teve os grupos tirosina modificados) e, por fim, a enzima "dormente".

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Este site foi atualizado em 19/01/11